（一）生物化学基础 (TheFoundationsofBiochemistry)
1、考试大纲
生物化学研究的对象及内容、研究生化的方法和技术以及与其它学科的关系，生物化学在生命科学中的重要性。生命、细胞与生物分子的关系，以及生物分子存在及反应的环境。
（1） 什么是生物化学，生物化学涵盖的内容（包括课程设置，授课老师简介，生物化学在生物医学中的重要性，以及生物化学与分子生物学/细胞生物学等其他课程的关系等等。）
（2） 为什么学？学什么？如何学？生物化学重大发展年代表
（3） 生物机体是由生物分子构成的
（4） 水是生命的载体
（5） 酸碱化学和缓冲系统
（6） 生物化学中的关键技术
（7） 生物化学能告诉你什么
（8） 生物化学不能回答的问题
2、考试要求
了解并掌握“生物化学”的研究内容、方法和生物化学的重要发展历史。
（二） 蛋白质的结构和功能(StructureandFunctionsofProteins)
第一节：氨基酸与蛋白质的一级结构
1、考试大纲
（1）蛋白质概论（蛋白质化学研究简史）
（2）氨基酸的种类及其理化性质
· 氨基酸的种类
· 氨基酸的基本结构
· 氨基酸的理化性质
重点：蛋白质中的氨基酸：分类、种类、结构和性质。特别是氨基酸的电离性质
（3）氨基酸的鉴定、分离纯化
重点：氨基酸的电泳分离和离子交换分离的原理及其运用。
2、考试要求
（1）了解蛋白质化学的研究简史和掌握蛋白质的功能及其分类
（2）掌握20种基本氨基酸的化学结构和理化性质；掌握氨基酸的鉴定、分离纯化方法。
第二节：蛋白质的一级结构
1、考试大纲
（1）蛋白质的结构层次
（2）多肽与肽链（3）蛋白质一级结构的测定（4）蛋白质氨基酸的序列与生物学功能
（5）多肽与蛋白质的人工合成
2、考试要求
（1）了解蛋白质结构的层次性；
（2）掌握肽键的形成和肽键的化学特性；
（3）掌握多肽的性质和生物学动能；
（4）掌握蛋白质一级结构的测定；
（5）了解多肽与蛋白质的人工合成。
第三节：蛋白质的高级结构(High-orderstructureofproteins)
1、考试大纲
（1）研究蛋白质空间结构的方法
重点：研究蛋白质空间结构的主要方法:X-ray晶体衍射，核磁共振波谱法研究液态蛋白质的构象，冷冻电镜技术
（2）蛋白质的二级结构
重点：肽键的结构，多肽链主链的构象，a-螺旋和β-结构，β-转角，环形构象。无序结构。
（3）超二级结构与结构域
重点：超二级结构与结构域的特性与生物学功能(characteristicsandbiologicalfunctionsofsupersecondarystructuralmotifsandstructuraldomains)
（4）蛋白质的三级结构（线性蛋白和球状蛋白）
重点：三级结构的某些特征，蛋白质空间结构稳定的因素；蛋白质一级结构与高级结构的关系；推动三级结构形成的动因和维持空间结构稳定的作用力。
（5）寡聚体蛋白质和四级结构
重点：四级结构研究的内容，寡聚体蛋白质亚基的对称性，亚基组成的测定，寡聚体蛋白质存在的意义。
（6）蛋白质折叠与蛋白质质量控制(proteinfoldingandproteinqualitycontrol)
重点：蛋白质的变性与复性，蛋白质折叠，蛋白质结构预测，蛋白质错误折叠与疾病
2、考试要求
（1）了解研究蛋白空间结构的技术方法，掌握维持蛋白质高级结构（空间构象）的作用力；
（2）掌握肽平面及蛋白质二级结构特性、α螺旋特性、反平行β折叠、平行β折叠及超二级结构；
（3）掌握蛋白质三级结构的结构特征及其维持蛋白三维空间结构稳定的作用力；理解蛋白质一级结构与高级结构的关系。
（4）掌握蛋白质变性和复性，蛋白质折叠与疾病的关系。
第四节：蛋白质的结构与功能 (Proteinstructureandfunction)
1、 考试大纲
（1）蛋白质空间结构与功能的关系
（2）蛋白质的翻译后修饰
（3）蛋白质结构与功能研究的新技术和新方法
2、考试要求（1）理解蛋白质结构与作用机制之间的关系。
（2）了解对蛋白质结构进行改造的分子基础。
（3）了解蛋白质功能的调控途径。
（4）了解研究蛋白质结构与功能关系的方法。
（5）了解蛋白质组学的研究内容与方法。
（6）掌握蛋白质芯片用于新药筛选的原理。
第五节：蛋白质的理化性质及分离纯化
1、考试大纲
（1）蛋白质的理化性质
· 蛋白质溶液是一种胶体溶液
· 特定的空间构象
· 在大部分pH条件下，蛋白质分子同时存在正负两种电荷的区域
· 存在疏水和亲水区域（2）几种常用的电泳（3）蛋白质分离纯化中应用的层析（4）蛋白质的定量法（5）蛋白质紫外吸收定量计算
2、考试要求
（1）掌握蛋白质的理化性质及这些性质用于蛋白质分离、纯化和鉴定的原理和方法。
（2）掌握蛋白质几种电泳的原理、方法和数据分析（3）掌握蛋白质几种层析技术的原理、方法和数据分析。（4）掌握握蛋白质的几种定量原理、方法和计算。
（三） 酶 学
1、考试大纲
（1）酶的基本性质
（2）酶的命名与分类
（3）酶反应动力学
重点讲授底物浓度列酶促反应速度的影响和所涉及的动力学参数。
（4）酶的抑制剂
重点讲授酶抑制作用的动力学效应及应用。
（5）酶的作用机制
重点讲授酶与底物之间的相互识别与作用。
（6）酶活性的调节
重点讲授酶的别构调节。
2、考试要求（1）掌握酶的定义、化学本质、研究简史和酶的分类与命名。(graspthedefinition,chemicalproperties,historyofresearch,typesandnamingofenzymes)，
（2）掌握酶催化反应的专一性，酶的组成，某些RNA具有催化活性，催化抗体一一抗体酶。
（3）掌握米-曼氏方程，米氏常数的涵义，Vmax、Km和反应级数的关系，酶单位，转换数，kcat/Kmi,Km和Vmax的求解，pH对酶活性的影响，温度对酶活性的影响，多底物酶促动力学等
（4）掌握酶的可逆抑制作用：竞争性抑制，反竞争性抑制，非竞争性抑制，可逆抑制剂在实验室和临床上的应用，不可逆抑制作用。
（5）了解酶的底物专一性，酶和底物间的相互作用，酸一碱催化，共价催化，掌握溶菌酶的作用机制，丝氨酸蛋白酶的结构特点与作用机制
（6）掌握酶原的激活，同工酶，多酶复合物和多功能酶，别构酶，共价修饰酶。
（四） 碳水化合物与糖
1、 考试大纲
（1）糖的世界（2）糖的定义（3）糖研究的简史（4）糖的组成和实验式、分子式（5）糖的分类（6）葡萄糖的化学结构（7）葡萄糖直链结构的证据（8）差向异构体（9）糖的旋光性（10）糖的构型（11）对映异构体（12）糖的构型与旋光性（13）葡萄糖的环状结构（14）变旋现象（15）葡萄糖的构象（16）其他单糖的结构（17）单糖的主要化学性质（18）糖复合物中的单糖（19）糖复合物中的单糖衍生物（20）单糖的物理性质（21）寡糖（22）多糖1>淀粉2>糖元3>纤维素4>几丁质（壳多糖）5>香菇多糖、茯苓多糖和昆布素6>右旋糖酐7>杂多糖8>透明质酸9>硫酸软骨素10>硫酸皮肤素11>肝素（23）结合糖（复合糖，糖复合物）（24）糖生物学和糖工程学1>生命科学中的新前沿2>糖类和血型糖链和细胞表面的特征3>糖链与疾病糖链和多细胞生物的生命现象